TEV重組型蛋白酶是使用基因工程表達和純化后獲得的，TEV蛋白酶特異性的識別Glu-Asn-Leu-Tyr-Phe- Gln-Gly組成的七個氨基酸序列。
 

　　與EK、SUMO 等蛋白酶相比，具有高活性和高特異性的特點，TEV蛋白酶經(jīng) 6×His 標簽純化獲得(含組胺酸標簽)，其純度高達99%;該酶剪切反應完成后，可通過His標簽純化樹脂Ni-NTA Resin去除，從而達到純化目的蛋白的目的。在4-30℃、pH 6.0-8.5反應條件下均具有活性，相對反應條件比較寬松。
 

　　蛋白酶是催化蛋白質水解的一類酶，是酶學研究中較早也是最深入的一種酶。
 

　　TEV重組型蛋白酶(GST標簽)是煙草花葉病毒小核體蛋白a催化結構域基因編碼的經(jīng)高度純化的制劑，該酶的生物學功能是在病毒產生過程中將多蛋白體酶解為單一蛋白。
 

　　和因子Xa、凝血酶相比，TEV酶是識別序列更加嚴格。做為生物工程下游技術中融合蛋白酶切使用的重要工具酶，TEV酶識別非常一致的7氨基酸序列：E-Xaa-Xaa-Y-Xaa-Q-P1’(G/S)，酶切發(fā)生在Q和P1’之間的肽鍵。
 

　　常用的7氨基酸序列是ENLYFQG。P1’位置可以是不同的小分子氨基酸，這樣目標蛋白從融合蛋白的N端釋放，帶自然的N末端或者只多一個氨基酸的蛋白。
 

　　該產品是經(jīng)過了基因工程改造的蛋白酶，穩(wěn)定性好，在廣泛的溫度范圍具有特異性。本品來源于重組大腸桿菌，經(jīng)過高度純化，比活性達到10,000U/mg。
 

　　最適酶切溫度是30℃，但在4℃也具有酶活性。rTEV-H帶His標簽，酶切后可方便地通過谷胱甘肽親和柱層析去除。酶切的條件比如：溫度、pH、DTT等可根據(jù)具體蛋白進行優(yōu)化。